Buenas noches queridas lectoras, queridos lectores.Siento mi falta de tiempo para no dedicarle a este proyecto un poco de ánimo, pero la vida son prioridades, y también perezas :)
Como habréis podido deducir ya, vamos a hablar sobre "esa cosa de la sangre", la hemoglobina. Pero, ¿qué es la hemoglobina?
Según Yahoo respuestas: "La hemoglobina son tus glóbulos rojos de la sangre"... Mmm, sigamos buscando algo mejor. Probemos con Wikipedia: "La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, (...) de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados". Bueno, al menos podemos decir que ésta última es correcta...
La hemoglobina es una heteroproteína (lo que significa que no sólo está compuesta por proteínas, sino que también contiene otros elementos no proteicos) presente en los eritrocitos de vertebrados principalmente.
Su función es la de transportar oxígeno, dióxido de carbono, protones y 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG), los cuales interaccionarán con la molécula por diferentes sitios y de distintas formas.
Estructuralmente está compuesta por un tetrámero formado por dos cadenas proteicas alfa y dos beta, tan íntimamente unidas que, en muchas ocasiones, se habla de dos dímeros alfa - beta. En cada monómero aparece un elemento clave y vital, el grupo Hemo, capaz de unir un átomo de oxígeno.
El grupo Hemo es un grupo prostético situado en el centro de la hemoglobina, compuesto por protoporfirina IX y Fe 2+ y el encargado de la captación del oxígeno y de su transporte. Este grupo puede actuar por sí solo, sin necesidad de recurrir a las cadenas alfa y beta, pero éstas desempeñan unas funciones importantes: en primer lugar evitan la oxidación del Fe 2+ a Fe 3+ ya que de producirse esto sería incapaz de unir oxígeno. En segundo lugar, reduce la afinidad que tiene el grupo prostético por el monóxido de carbono unas 125 veces respecto al oxígeno. De no ser así, el grupo Hemo estaría tan pillado por el CO que ni oxígeno ni leches, se quedaría con el primero, y nosotros nos ahogaríamos.
Aunque me dejo muchos detalles para no hacer de esta entrada una tortura científica lo anterior debía ser necesario para entender el funcionamiento de nuestra pequeña maravilla :D
Vamos con las propiedades de la hemoglobina:
-Presenta cooperatividad, que significa que el oxígeno se ve más favorecido para unirse a los grupos prostéticos si existen grupos Hemos ya ocupados por oxígeno. En otras palabras, aumenta la afinidad por el oxígeno conforme se va llenando de oxígeno y disminuye ésta conforme se va liberando.
-Presenta alosterismo, es decir, que puede sufrir cambios conformacionales (estructurales) para realizar diferentes funciones (transporte de oxígeno por una parte y transporte de dióxido de carbono, 2,3 - BPG y H+ por otro lado).
-Posee un valor de P50 (presión parcial de oxígeno en la que la hemoglobina tiene ocupados por oxígeno dos de sus cuatro grupos Hemo) mayor que la mioglobina (la mioglobina es la prima de la hemoglobina. Es la encargada de transportar oxígeno en los músculos. A diferencia de su primita, la mioglobina, sólo presenta un monómero con un grupo hemo y no presenta ni alosterismo ni cooperatividad, ya que únicamente puede unir un átomo de oxígeno), lo que produce que tenga una menor afinidad por el oxígeno (desprende y une oxígeno más fácilmente)
- Susceptible a los cambios de pH, aumentando el valor de P50 (y por tanto disminuyendo la afinidad) conforme aumenta el varlor del pH (el medio es más básico, pH > 7)
- Presenta dos conformaciones: la T, que posee una baja afinidad por el oxígeno y una alta por el dióxido de carbono, los protones y el 2,3 - BPG; y la R, con una alta afinidad por el oxígeno y viceversa.
Antes he nombrado el 2,3 - BPG y quiero explicaros dónde interviene. El 2,3 - BPG es una molécula que da explicación a dos fenómenos interesantes en relación a la sangre:
-El intercambio de oxígeno entre la hemoglobina F (fetal) y la hemoglobina A (adulta). Eso es así porque la Hemoglobina F posee un aminoácido, Serina, capaz de desprotonar su grupo hidroxilo y adquirir carga negativa. la hemoglobina A, en cambio, presenta Histidina en lugar de la Serina, y ésta sí posee carga positiva. Como el 2,3 - BPG presenta carga negativa, se unirá más fácilmente a la hemoglobina A, ocupando un lugar muy cercano al que ocupa el oxígeno en el grupo Hemo. Esto provocará una menor afinidad de la Hemoglobina A por el oxígeno, pasando éste a la sangre materna, a la hemoglobina F de los eritrocitos del embrión.
-Adaptación del organismo a la altura. Como todos sabemos, conforme ascendemos en altura, disminuye la concentración de oxígeno en el aire y nos es más complicado respirar ¿Qué se le ocurre al organismo? Pues aumentar el número de eritrocitos en la sangre, la cantidad de hemoglobina y, por tanto, la cantidad de 2,3 - BPG. Al aumentar la concentración de esta molécula disminuya la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
¿Parece contradictorio, verdad? ¿Por qué querríamos hacer que la hemoglobina se desprendiese más rápidamente del oxígeno? La respuesta es que al disminuir la afinidad resulta más fácil soltar oxígeno,pero también es más fácil unrlo (consecuencia directa de la cooperatividad anteriormente citada). Esto, combinado con un aumento del número de eritrocitos, provoca que los resultados sean prácticamente los mismos (variación de un 1% de eficacia aproximadamente)
Tras todo esto, mi objetivo es que pudieseis comprobar la relación que existe entre la hemoglobina, su estructura y sus propiedades con las funciones que realiza.No sé realmente si el resultado ha sido bueno o no. Ha sido realmente complicado exponer esto por aquí. Espero que, al menos, os haya parecido interesante.
En agradecimiento a mi profesora de Bioquímica Mercedes, la cual consiguió que este tema me fascinara. Gracias.
Un gran saludo
Imágenes:
-Significado fisiológico de la cooperatividad: apuntes de Bioquímica, Mercedes
-Efecto fisiológico del pH: apuntes de Bioquímica, Mercedes
Según Yahoo respuestas: "La hemoglobina son tus glóbulos rojos de la sangre"... Mmm, sigamos buscando algo mejor. Probemos con Wikipedia: "La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, (...) de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados". Bueno, al menos podemos decir que ésta última es correcta...
La hemoglobina es una heteroproteína (lo que significa que no sólo está compuesta por proteínas, sino que también contiene otros elementos no proteicos) presente en los eritrocitos de vertebrados principalmente.
Su función es la de transportar oxígeno, dióxido de carbono, protones y 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG), los cuales interaccionarán con la molécula por diferentes sitios y de distintas formas.
Estructuralmente está compuesta por un tetrámero formado por dos cadenas proteicas alfa y dos beta, tan íntimamente unidas que, en muchas ocasiones, se habla de dos dímeros alfa - beta. En cada monómero aparece un elemento clave y vital, el grupo Hemo, capaz de unir un átomo de oxígeno.
El grupo Hemo es un grupo prostético situado en el centro de la hemoglobina, compuesto por protoporfirina IX y Fe 2+ y el encargado de la captación del oxígeno y de su transporte. Este grupo puede actuar por sí solo, sin necesidad de recurrir a las cadenas alfa y beta, pero éstas desempeñan unas funciones importantes: en primer lugar evitan la oxidación del Fe 2+ a Fe 3+ ya que de producirse esto sería incapaz de unir oxígeno. En segundo lugar, reduce la afinidad que tiene el grupo prostético por el monóxido de carbono unas 125 veces respecto al oxígeno. De no ser así, el grupo Hemo estaría tan pillado por el CO que ni oxígeno ni leches, se quedaría con el primero, y nosotros nos ahogaríamos.
Aunque me dejo muchos detalles para no hacer de esta entrada una tortura científica lo anterior debía ser necesario para entender el funcionamiento de nuestra pequeña maravilla :D
Vamos con las propiedades de la hemoglobina:
-Presenta cooperatividad, que significa que el oxígeno se ve más favorecido para unirse a los grupos prostéticos si existen grupos Hemos ya ocupados por oxígeno. En otras palabras, aumenta la afinidad por el oxígeno conforme se va llenando de oxígeno y disminuye ésta conforme se va liberando.-Presenta alosterismo, es decir, que puede sufrir cambios conformacionales (estructurales) para realizar diferentes funciones (transporte de oxígeno por una parte y transporte de dióxido de carbono, 2,3 - BPG y H+ por otro lado).
-Posee un valor de P50 (presión parcial de oxígeno en la que la hemoglobina tiene ocupados por oxígeno dos de sus cuatro grupos Hemo) mayor que la mioglobina (la mioglobina es la prima de la hemoglobina. Es la encargada de transportar oxígeno en los músculos. A diferencia de su primita, la mioglobina, sólo presenta un monómero con un grupo hemo y no presenta ni alosterismo ni cooperatividad, ya que únicamente puede unir un átomo de oxígeno), lo que produce que tenga una menor afinidad por el oxígeno (desprende y une oxígeno más fácilmente)
- Susceptible a los cambios de pH, aumentando el valor de P50 (y por tanto disminuyendo la afinidad) conforme aumenta el varlor del pH (el medio es más básico, pH > 7)
- Presenta dos conformaciones: la T, que posee una baja afinidad por el oxígeno y una alta por el dióxido de carbono, los protones y el 2,3 - BPG; y la R, con una alta afinidad por el oxígeno y viceversa.
Antes he nombrado el 2,3 - BPG y quiero explicaros dónde interviene. El 2,3 - BPG es una molécula que da explicación a dos fenómenos interesantes en relación a la sangre:
-El intercambio de oxígeno entre la hemoglobina F (fetal) y la hemoglobina A (adulta). Eso es así porque la Hemoglobina F posee un aminoácido, Serina, capaz de desprotonar su grupo hidroxilo y adquirir carga negativa. la hemoglobina A, en cambio, presenta Histidina en lugar de la Serina, y ésta sí posee carga positiva. Como el 2,3 - BPG presenta carga negativa, se unirá más fácilmente a la hemoglobina A, ocupando un lugar muy cercano al que ocupa el oxígeno en el grupo Hemo. Esto provocará una menor afinidad de la Hemoglobina A por el oxígeno, pasando éste a la sangre materna, a la hemoglobina F de los eritrocitos del embrión.
-Adaptación del organismo a la altura. Como todos sabemos, conforme ascendemos en altura, disminuye la concentración de oxígeno en el aire y nos es más complicado respirar ¿Qué se le ocurre al organismo? Pues aumentar el número de eritrocitos en la sangre, la cantidad de hemoglobina y, por tanto, la cantidad de 2,3 - BPG. Al aumentar la concentración de esta molécula disminuya la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
¿Parece contradictorio, verdad? ¿Por qué querríamos hacer que la hemoglobina se desprendiese más rápidamente del oxígeno? La respuesta es que al disminuir la afinidad resulta más fácil soltar oxígeno,pero también es más fácil unrlo (consecuencia directa de la cooperatividad anteriormente citada). Esto, combinado con un aumento del número de eritrocitos, provoca que los resultados sean prácticamente los mismos (variación de un 1% de eficacia aproximadamente)
Tras todo esto, mi objetivo es que pudieseis comprobar la relación que existe entre la hemoglobina, su estructura y sus propiedades con las funciones que realiza.No sé realmente si el resultado ha sido bueno o no. Ha sido realmente complicado exponer esto por aquí. Espero que, al menos, os haya parecido interesante.
En agradecimiento a mi profesora de Bioquímica Mercedes, la cual consiguió que este tema me fascinara. Gracias.
Un gran saludo
Imágenes:
-Significado fisiológico de la cooperatividad: apuntes de Bioquímica, Mercedes
-Efecto fisiológico del pH: apuntes de Bioquímica, Mercedes
-Estructura proteica Hb: http://www.irbbarcelona.org/files/Image/hemo4_big.jpg
-Eritrocitos: http://www.pbs.org/wgbh/nova/genes/images/fate-02.jpg
